Beljakovine: struktura in funkcije. Lastnosti beljakovin

2024 Avtor: Angel Austin | [email protected]. Nazadnje spremenjeno: 2023-12-17 05:41

Kot veste, so beljakovine osnova za nastanek življenja na našem planetu. Po Oparin-Haldaneovi teoriji je bila koacervatna kapljica, sestavljena iz peptidnih molekul, ki je postala osnova za rojstvo živih bitij. To je nedvomno, saj analiza notranje sestave katerega koli predstavnika biomase kaže, da se te snovi nahajajo v vsem: rastlinah, živalih, mikroorganizmih, glivah, virusih. Poleg tega so zelo raznolike in makromolekularne narave.

Te strukture imajo štiri imena, vsa so sinonimi:

• proteini;
• proteini;
• polipeptidi;
• peptidi.

Proteinske molekule

Njihovo število je resnično neprecenljivo. Poleg tega lahko vse beljakovinske molekule razdelimo v dve veliki skupini:

• enostavno - sestavljeno samo iz aminokislinskih zaporedij, povezanih s peptidnimi vezmi;
• kompleks - za strukturo in strukturo proteina so značilne dodatne protolitične (protetične) skupine, imenovane tudi kofaktorji.

Hkrati imajo kompleksne molekule tudi svojo klasifikacijo.

Gradacija kompleksnih peptidov

1. Glikoproteini so tesno povezane spojine beljakovin in ogljikovih hidratov. v strukturo molekuleprotetične skupine mukopolisaharidov so prepletene.
2. Lipoproteini so kompleksna spojina beljakovin in lipidov.
3. Metaloproteini - kovinski ioni (železo, mangan, baker in drugi) delujejo kot protetična skupina.
4. Nukleoproteini - povezava beljakovin in nukleinskih kislin (DNK, RNA).
5. fosfoproteini - konformacija beljakovine in ostanka ortofosforne kisline.
6. Kromoproteini - zelo podobni metaloproteinom, vendar je element, ki je del protetične skupine, celoten obarvan kompleks (rdeča - hemoglobin, zelena - klorofil itd.).

Vsaka obravnavana skupina ima drugačno strukturo in lastnosti beljakovin. Funkcije, ki jih opravljajo, se razlikujejo tudi glede na vrsto molekule.

Kemična struktura beljakovin

S tega vidika so beljakovine dolga, masivna veriga aminokislinskih ostankov, ki so med seboj povezani s posebnimi vezmi, imenovanimi peptidne vezi. Od stranskih struktur kislin odhajajo veje - radikali. To strukturo molekule je odkril E. Fischer na začetku 21. stoletja.

Pozneje so podrobneje preučevali beljakovine, strukturo in funkcije beljakovin. Postalo je jasno, da obstaja le 20 aminokislin, ki tvorijo strukturo peptida, vendar jih je mogoče kombinirati na različne načine. Od tod tudi raznolikost polipeptidnih struktur. Poleg tega lahko beljakovine v procesu življenja in opravljanja svojih funkcij doživijo številne kemične transformacije. Kot rezultat, spremenijo strukturo in popolnoma novovrsta povezave.

Za prekinitev peptidne vezi, torej za prekinitev beljakovin, strukture verig, morate izbrati zelo ostre pogoje (delovanje visokih temperatur, kislin ali alkalij, katalizator). To je posledica visoke trdnosti kovalentnih vezi v molekuli, in sicer v peptidni skupini.

Detekcija strukture beljakovin v laboratoriju se izvaja z uporabo biuretne reakcije - izpostavljenost polipeptida sveže oborjenemu bakrovemu (II) hidroksidu. Kompleks peptidne skupine in bakrovega iona daje svetlo vijolično barvo.

Obstajajo štiri glavne strukturne organizacije, od katerih ima vsaka svoje lastne strukturne značilnosti beljakovin.

Ravni organizacije: primarna struktura

Kot je navedeno zgoraj, je peptid zaporedje aminokislinskih ostankov z vključki, koencimi ali brez njih. Primarno ime je torej taka struktura molekule, ki je naravna, naravna, so res aminokisline povezane s peptidnimi vezmi in nič več. To je polipeptid linearne strukture. Hkrati so strukturne značilnosti beljakovin takšnega načrta, da je takšna kombinacija kislin odločilna za izvajanje funkcij beljakovinske molekule. Zaradi prisotnosti teh lastnosti je mogoče ne le identificirati peptid, temveč tudi napovedati lastnosti in vlogo povsem novega, še ne odkritega. Primeri peptidov z naravno primarno strukturo so insulin, pepsin, kimotripsin in drugi.

Sekundarna konformacija

Struktura in lastnosti beljakovin v tej kategoriji se nekoliko spreminjajo. Takšna struktura se lahko sprva oblikuje iz narave ali ko je izpostavljena primarni trdi hidrolizi, temperaturi ali drugim pogojem.

Ta konformacija ima tri različice:

1. Gladke, pravilne, stereoregularne tuljave, zgrajene iz aminokislinskih ostankov, ki se zavijajo okoli glavne osi povezave. Skupaj jih držijo samo vodikove vezi, ki nastanejo med kisikom ene peptidne skupine in vodikom druge. Poleg tega se struktura šteje za pravilno zaradi dejstva, da se zavoji enakomerno ponavljajo vsake 4 povezave. Takšna struktura je lahko levičarska ali desničarska. Toda v večini znanih beljakovin prevladuje desnorotacijski izomer. Takšne konformacije se imenujejo alfa strukture.
2. Sestava in struktura beljakovin naslednje vrste se od prejšnjega razlikujeta po tem, da se vodikove vezi ne tvorijo med ostanki, ki stojijo drug ob drugem na eni strani molekule, temveč med bistveno oddaljenimi in na dovolj velika razdalja. Zaradi tega ima celotna struktura obliko več valovitih, serpentinskih polipeptidnih verig. Obstaja ena lastnost, ki jo mora imeti beljakovina. Struktura aminokislin na vejah mora biti čim krajša, kot sta na primer glicin ali alanin. Ta vrsta sekundarne konformacije se imenuje beta listi zaradi njihove sposobnosti, da se držijo skupaj in tvorijo skupno strukturo.
3. Biologija se nanaša na tretjo vrsto strukture beljakovin kotkompleksni, razpršeni, neurejeni fragmenti, ki nimajo stereoregularnosti in so sposobni spremeniti strukturo pod vplivom zunanjih pogojev.

Noben primer beljakovin, ki se pojavljajo v naravi, ni bil identificiran.

Terciarno izobraževanje

To je precej zapletena konformacija, imenovana "globula". Kaj je taka beljakovina? Njegova struktura temelji na sekundarni strukturi, vendar so dodane nove vrste interakcij med atomi skupin in se zdi, da se celotna molekula zloži, s čimer se osredotoča na dejstvo, da so hidrofilne skupine usmerjene v notranjost globule, hidrofobne pa so usmerjeni navzven.

To pojasnjuje naboj beljakovinske molekule v koloidnih raztopinah vode. Kakšne vrste interakcij obstajajo?

1. Vodikove vezi - ostanejo nespremenjene med istimi deli kot v sekundarni strukturi.
2. Hidrofobne (hidrofilne) interakcije - pojavijo se, ko je polipeptid raztopljen v vodi.
3. Ionska privlačnost - nastala med nasprotno nabitimi skupinami aminokislinskih ostankov (radikali).
4. Kovalentne interakcije - lahko nastanejo med specifičnimi kislinskimi mesti - molekule cisteina, oziroma njihovi repi.

Tako lahko sestavo in strukturo beljakovin s terciarno strukturo opišemo kot polipeptidne verige, zvite v globule, ki držijo in stabilizirajo njihovo konformacijo zaradi različnih vrst kemičnih interakcij. Primeri takšnih peptidov:fosfoglicerat kenaza, tRNA, alfa-keratin, svileni fibroin in drugi.

četverna struktura

To je ena najbolj zapletenih kroglic, ki jih tvorijo beljakovine. Struktura in funkcije tovrstnih beljakovin so zelo raznolike in specifične.

Kaj je ta konformacija? To je več (v nekaterih primerih na desetine) velikih in majhnih polipeptidnih verig, ki nastanejo neodvisno drug od drugega. Toda potem se zaradi istih interakcij, ki smo jih upoštevali za terciarno strukturo, vsi ti peptidi med seboj zvijajo in prepletajo. Na ta način dobimo kompleksne konformacijske globule, ki lahko vsebujejo kovinske atome, lipidne skupine in ogljikove hidratne skupine. Primeri takšnih beljakovin: DNA polimeraza, beljakovinska lupina virusa tobaka, hemoglobin in drugi.

Vse obravnavane peptidne strukture imajo v laboratoriju lastne metode identifikacije, ki temeljijo na sodobnih možnostih uporabe kromatografije, centrifugiranja, elektronske in optične mikroskopije ter visokih računalniških tehnologij.

Izvedene funkcije

Struktura in funkcija beljakovin sta med seboj tesno povezana. To pomeni, da ima vsak peptid določeno vlogo, edinstveno in specifično. Obstajajo tudi tisti, ki so sposobni opraviti več pomembnih operacij v eni živi celici hkrati. Vendar pa je mogoče v posplošeni obliki izraziti glavne funkcije beljakovinskih molekul v organizmih živih bitij:

1. Podpora gibanju. Enocelični organizmi, bodisi organeli ali nekaterivrste celic so sposobne premikanja, krčenja, premikanja. To zagotavljajo beljakovine, ki so del strukture njihovega motoričnega aparata: cilia, flagella, citoplazemska membrana. Če govorimo o celicah, ki se ne morejo premikati, potem lahko beljakovine prispevajo k njihovemu krčenju (miozin).
2. Negovalna ali rezervna funkcija. Gre za kopičenje beljakovinskih molekul v jajčecih, zarodkih in semenih rastlin, da se dodatno nadomestijo manjkajoče hranilne snovi. Ko se cepijo, peptidi dajo aminokisline in biološko aktivne snovi, ki so potrebne za normalen razvoj živih organizmov.
3. Energijska funkcija. Poleg ogljikovih hidratov lahko telesu dajo moč tudi beljakovine. Z razgradnjo 1 g peptida se sprosti 17,6 kJ uporabne energije v obliki adenozin trifosfata (ATP), ki se porabi za vitalne procese.
4. Signalna in regulacijska funkcija. Sestoji iz izvajanja skrbnega nadzora nad tekočimi procesi in prenosa signalov iz celic v tkiva, od njih do organov, od slednjih do sistemov itd. Tipičen primer je insulin, ki strogo določa količino glukoze v krvi.
5. Funkcija receptorja. Izvaja se tako, da spremenimo konformacijo peptida na eni strani membrane in vključimo drugi konec v prestrukturiranje. Hkrati se prenašajo signal in potrebne informacije. Najpogosteje so takšni proteini vgrajeni v citoplazmatske membrane celic in izvajajo strog nadzor nad vsemi snovmi, ki prehajajo skoznje. Obvesti tudi okemične in fizikalne spremembe v okolju.
6. Transportna funkcija peptidov. Izvajajo ga kanalne beljakovine in nosilne beljakovine. Njihova vloga je očitna - transport potrebnih molekul na mesta z nizko koncentracijo iz delov z visoko. Tipičen primer je transport kisika in ogljikovega dioksida skozi organe in tkiva s pomočjo proteina hemoglobina. Izvajajo tudi dostavo spojin z nizko molekulsko maso skozi notranjo celično membrano.
7. Strukturna funkcija. Eden najpomembnejših tistih, ki jih izvajajo beljakovine. Strukturo vseh celic, njihovih organelov zagotavljajo prav peptidi. Kot okvir določajo obliko in strukturo. Poleg tega ga podpirajo in po potrebi spreminjajo. Zato za rast in razvoj vsi živi organizmi potrebujejo beljakovine v prehrani. Ti peptidi vključujejo elastin, tubulin, kolagen, aktin, keratin in druge.
8. Katalitična funkcija. Encimi to naredijo. Številni in raznoliki pospešujejo vse kemične in biokemične reakcije v telesu. Brez njihove udeležbe bi se navadno jabolko v želodcu lahko prebavilo v samo dveh dneh, z veliko verjetnostjo gnilobe. Pod delovanjem katalaze, peroksidaze in drugih encimov ta proces traja dve uri. Na splošno se zahvaljujoč tej vlogi beljakovin izvajata anabolizem in katabolizem, torej plastična in energijska presnova.

Zaščitna vloga

Obstaja več vrst groženj, pred katerimi so beljakovine zasnovane za zaščito telesa.

Najprej kemičnanapad travmatskih reagentov, plinov, molekul, snovi različnega spektra delovanja. Peptidi lahko vstopijo v kemično interakcijo z njimi, jih pretvorijo v neškodljivo obliko ali jih preprosto nevtralizirajo.

Drugič, fizična nevarnost zaradi ran - če se protein fibrinogen na mestu poškodbe ne spremeni pravočasno v fibrin, se kri ne bo strdila, kar pomeni, da ne bo prišlo do blokade. Potem boste, nasprotno, potrebovali peptid plazmina, ki je sposoben raztopiti strdek in obnoviti prehodnost žile.

Tretjič, grožnja imuniteti. Izjemnega pomena sta struktura in pomen beljakovin, ki tvorijo imunsko obrambo. Protitelesa, imunoglobulini, interferoni so vsi pomembni in pomembni elementi človeškega limfnega in imunskega sistema. Vsak tuj delec, škodljiva molekula, mrtvi del celice ali celotna struktura je podvržen takojšnji preiskavi s peptidno spojino. Zato se lahko človek samostojno, brez pomoči zdravil, dnevno zaščiti pred okužbami in preprostimi virusi.

Fizične lastnosti

Struktura celičnega proteina je zelo specifična in je odvisna od opravljene funkcije. Toda fizikalne lastnosti vseh peptidov so podobne in se skrčijo na naslednje značilnosti.

1. Teža molekule je do 1.000.000 d altonov.
2. Koloidni sistemi nastanejo v vodni raztopini. Tam struktura pridobi naboj, ki se lahko razlikuje glede na kislost okolja.
3. Ko so izpostavljeni težkim razmeram (sevanje, kislina ali alkalija, temperatura itd.), se lahko premaknejo na druge ravni konformacij, tj.denatura. Ta proces je v 90% primerov nepovraten. Vendar pa obstaja tudi obratni premik - renaturacija.

To so glavne lastnosti fizičnih lastnosti peptidov.