Beljakovine so eden od pomembnih organskih elementov katere koli žive celice v telesu. Opravljajo številne funkcije: podporno, signalno, encimsko, transportno, strukturno, receptorsko itd. Primarne, sekundarne, terciarne in kvarterne strukture beljakovin so postale pomembne evolucijske prilagoditve. Iz česa so narejene te molekule? Zakaj je pravilna konformacija beljakovin v telesnih celicah tako pomembna?
Strukturne komponente beljakovin
Monomeri katere koli polipeptidne verige so aminokisline (AA). Te organske spojine z nizko molekulsko maso so v naravi precej pogoste in lahko obstajajo kot neodvisne molekule, ki opravljajo svoje lastne funkcije. Med njimi so transport snovi, sprejemanje, zaviranje ali aktivacija encimov.
Obstaja približno 200 biogenih aminokislin, vendar je le 20 od njih lahko beljakovinskih monomerov. Zlahka se raztopijo v vodi, imajo kristalno strukturo in veliko sladkega okusa.
C kemikalijaZ vidika AA so to molekule, ki nujno vsebujejo dve funkcionalni skupini: -COOH in -NH2. S pomočjo teh skupin aminokisline tvorijo verige, ki se med seboj povezujejo s peptidno vezjo.
Vsaka od 20 proteinogenih aminokislin ima svoj radikal, odvisno od katerega se kemične lastnosti razlikujejo. Glede na sestavo takšnih radikalov so vsi AA razvrščeni v več skupin.
- Nepolarni: izolevcin, glicin, levcin, valin, prolin, alanin.
- Polarno in brez polnjenja: treonin, metionin, cistein, serin, glutamin, asparagin.
- Aromatično: tirozin, fenilalanin, triptofan.
- Polarno in negativno nabito: glutamat, aspartat.
- Polarno in pozitivno nabito: arginin, histidin, lizin.
Katera koli raven organizacije proteinske strukture (primarna, sekundarna, terciarna, kvarterna) temelji na polipeptidni verigi, sestavljeni iz AA. Edina razlika je, kako je to zaporedje zloženo v prostoru in s pomočjo kakšnih kemičnih vezi se ta konformacija vzdržuje.
Primarna struktura beljakovin
Vsak protein se tvori na ribosomih - nemembranskih celičnih organelah, ki sodelujejo pri sintezi polipeptidne verige. Tu so aminokisline med seboj povezane z močno peptidno vezjo in tvorijo primarno strukturo. Vendar je ta primarna beljakovinska struktura zelo drugačna od kvartarne, zato je potrebno nadaljnje zorenje molekule.
Beljakovine všečelastin, histoni, glutation so že s tako preprosto strukturo sposobni opravljati svoje funkcije v telesu. Za veliko večino beljakovin je naslednji korak tvorba kompleksnejše sekundarne konformacije.
Sekundarna struktura beljakovin
Tvorba peptidnih vezi je prvi korak pri zorenju večine beljakovin. Da lahko opravljajo svoje funkcije, se mora njihova lokalna konformacija nekaj spremeniti. To dosežemo s pomočjo vodikovih vezi – krhkih, a hkrati številnih povezav med bazičnim in kislinskim središčem aminokislinskih molekul.
Tako nastane sekundarna struktura proteina, ki se od kvartarne razlikuje po preprostosti sestavljanja in lokalni konformaciji. Slednje pomeni, da se celotna veriga ne spremeni. Vodikove vezi se lahko tvorijo na več mestih med seboj različnih razdalj, njihova oblika pa je odvisna tudi od vrste aminokislin in načina sestavljanja.
Lizocim in pepsin sta predstavnika beljakovin, ki imajo sekundarno strukturo. Pepsin sodeluje pri prebavi, lizocim pa opravlja zaščitno funkcijo v telesu in uničuje celične stene bakterij.
Lastnosti sekundarne strukture
Lokalne konformacije peptidne verige se lahko med seboj razlikujejo. Proučenih je bilo že več deset, od tega so trije najpogostejši. Med njimi so alfa vijačnica, beta plasti in beta twist.
Alfa spirala –ena najpogostejših konformacij sekundarne strukture večine beljakovin. Je togi palični okvir s gibom 0,54 nm. Aminokislinski radikali so usmerjeni navzven
Desničarske spirale so najpogostejše, včasih pa je mogoče najti tudi levičarje. Funkcijo oblikovanja opravljajo vodikove vezi, ki stabilizirajo kodre. Veriga, ki tvori alfa vijačnico, vsebuje zelo malo prolina in polarno nabitih aminokislin.
- Beta zavoj je izoliran v ločeno konformacijo, čeprav ga lahko imenujemo del beta plasti. Bistvo je upogibanje peptidne verige, ki je podprta z vodikovimi vezmi. Običajno je mesto samega ovinka sestavljeno iz 4-5 aminokislin, med katerimi je obvezna prisotnost prolina. Ta AK je edini s togim in kratkim okostjem, ki mu omogoča, da oblikuje samoobrat.
- Beta plast je veriga aminokislin, ki tvori več zavojev in jih stabilizira z vodikovimi vezmi. Ta konformacija je zelo podobna listu papirja, zloženega v harmoniko. Najpogosteje imajo tako obliko agresivne beljakovine, vendar je veliko izjem.
Razlikujte med vzporedno in antiparalelno plastjo beta. V prvem primeru C- in N- konca na ovinkih in na koncih verige sovpadata, v drugem primeru pa ne.
terciarna struktura
Nadaljnje pakiranje beljakovin vodi do nastanka terciarne strukture. Ta konformacija se stabilizira s pomočjo vodikovih, disulfidnih, hidrofobnih in ionskih vezi. Njihovo veliko število omogoča zvijanje sekundarne strukture v bolj zapleteno.oblikujte in stabilizirajte.
Ločite globularne in fibrilarne beljakovine. Molekula globularnih peptidov je sferična struktura. Primeri: albumin, globulin, histoni v terciarni strukturi.
Fibrilarni proteini tvorijo močne pramene, katerih dolžina presega njihovo širino. Takšni proteini najpogosteje opravljajo strukturne in oblikovalne funkcije. Primeri so fibroin, keratin, kolagen, elastin.
Struktura beljakovin v kvaternarni strukturi molekule
Če se več globul združi v en kompleks, nastane tako imenovana kvartarna struktura. Ta konformacija ni značilna za vse peptide in nastane, ko je potrebno opravljati pomembne in specifične funkcije.
Vsaka globula v kompleksnem proteinu je ločena domena ali protomer. Skupaj se struktura beljakovin kvaternarne strukture molekule imenuje oligomer.
Običajno ima taka beljakovina več stabilnih konformacij, ki se med seboj nenehno spreminjajo, bodisi odvisno od vpliva kakršnih koli zunanjih dejavnikov ali kadar je treba opravljati različne funkcije.
Pomembna razlika med terciarno in kvartarno strukturo proteina so medmolekularne vezi, ki so odgovorne za povezovanje več globul. V središču celotne molekule je pogosto kovinski ion, ki neposredno vpliva na nastanek medmolekulskih vezi.
Dodatne beljakovinske strukture
Ni vedno dovolj veriga aminokislin za izvajanje funkcij beljakovin. ATV večini primerov so na takšne molekule vezane druge snovi organske in anorganske narave. Ker je ta lastnost značilna za ogromno število encimov, je sestava kompleksnih beljakovin običajno razdeljena na tri dele:
- Apoencim je beljakovinski del molekule, ki je aminokislinsko zaporedje.
- Koencim ni beljakovina, ampak organski del. Lahko vključuje različne vrste lipidov, ogljikovih hidratov ali celo nukleinskih kislin. Sem spadajo predstavniki biološko aktivnih spojin, med katerimi so vitamini.
- Kofaktor - anorganski del, ki ga v veliki večini primerov predstavljajo kovinski ioni.
Struktura beljakovin v kvaternarni strukturi molekule zahteva sodelovanje več molekul različnega izvora, zato ima veliko encimov tri komponente hkrati. Primer je fosfokinaza, encim, ki zagotavlja prenos fosfatne skupine iz molekule ATP.
Kje nastane kvartarna struktura beljakovinske molekule?
Polipeptidna veriga se začne sintetizirati na ribosomih celice, vendar do nadaljnjega zorenja proteina pride v drugih organelah. Novonastala molekula mora vstopiti v transportni sistem, ki ga sestavljajo jedrska membrana, ER, Golgijev aparat in lizosomi.
Zaplet prostorske strukture proteina se pojavi v endoplazmatskem retikulumu, kjer se ne tvorijo samo različne vrste vezi (vodikove, disulfidne, hidrofobne, medmolekularne, ionske), ampak se dodajo tudi koencim in kofaktor. To tvori kvartarstruktura beljakovin.
Ko je molekula popolnoma pripravljena za delo, vstopi bodisi v citoplazmo celice bodisi v Golgijev aparat. V slednjem primeru so ti peptidi pakirani v lizosome in transportirani v druge oddelke celice.
Primeri oligomernih beljakovin
Kvartarna struktura je struktura beljakovin, ki je zasnovana tako, da prispeva k opravljanju vitalnih funkcij v živem organizmu. Kompleksna konformacija organskih molekul omogoča predvsem vplivanje na delo številnih presnovnih procesov (encimov).
Biološko pomembne beljakovine so hemoglobin, klorofil in hemocianin. Porfirinski obroč je osnova teh molekul, v središču katerih je kovinski ion.
hemoglobin
Kvartarna struktura proteinske molekule hemoglobina je sestavljena iz 4 globul, povezanih z medmolekularnimi vezmi. V središču je porfin z železovim ionom. Beljakovine se prenašajo v citoplazmo eritrocitov, kjer zasedajo približno 80 % celotnega volumna citoplazme.
Osnova molekule je hem, ki je bolj anorganske narave in je obarvan rdeče. Je tudi primarni produkt razgradnje hemoglobina v jetrih.
Vsi vemo, da hemoglobin opravlja pomembno transportno funkcijo – prenos kisika in ogljikovega dioksida po človeškem telesu. Kompleksna konformacija beljakovinske molekule tvori posebne aktivne centre, ki so sposobni vezati ustrezne pline na hemoglobin.
Ko nastane proteinsko-plinski kompleks, nastaneta tako imenovana oksihemoglobin in karbohemoglobin. Vendar pa obstaja še enavrsta takšnih asociacij, ki je precej stabilna: karboksihemoglobin. Je kompleks beljakovin in ogljikovega monoksida, katerega stabilnost pojasnjuje napade zadušitve s prekomerno toksičnostjo.
klorofil
Še en predstavnik beljakovin s kvaternarno strukturo, katerih domenske vezi so že podprte z magnezijevim ionom. Glavna funkcija celotne molekule je sodelovanje v procesih fotosinteze v rastlinah.
Obstajajo različne vrste klorofilov, ki se med seboj razlikujejo po radikalih porfirinskega obroča. Vsaka od teh sort je označena z ločeno črko latinske abecede. Za kopenske rastline je na primer značilna prisotnost klorofila a ali klorofila b, medtem ko alge vsebujejo tudi druge vrste te beljakovine.
hemocianin
Ta molekula je analog hemoglobina pri mnogih nižjih živalih (členonožci, mehkužci itd.). Glavna razlika v strukturi proteina s kvaternarno molekularno strukturo je prisotnost cinkovega iona namesto železovega. Hemocianin ima modrikasto barvo.
Včasih se ljudje sprašujejo, kaj bi se zgodilo, če bi človeški hemoglobin zamenjali s hemocianinom. V tem primeru je motena običajna vsebnost snovi v krvi, zlasti aminokislin. Hemocianin je tudi nestabilen, da tvori kompleks z ogljikovim dioksidom, zato bi imela "modra kri" nagnjenost k tvorbi krvnih strdkov.
