Beseda "encim" ima latinske korenine. V prevodu pomeni "kislo testo". V angleščini se uporablja pojem "encim", ki izhaja iz grškega izraza, ki pomeni isto stvar. Encimi so specializirane beljakovine. Nastanejo v celicah in imajo sposobnost pospeševanja biokemičnih procesov. Z drugimi besedami, delujejo kot biološki katalizatorji. Razmislimo naprej, kaj sestavlja specifičnost delovanja encimov. Vrste specifičnosti bodo opisane tudi v članku.
Splošne značilnosti
Manifestacija katalitične aktivnosti nekaterih encimov je posledica prisotnosti številnih nebeljakovinskih spojin. Imenujejo se kofaktorji. Razdeljeni so v 2 skupini: kovinski ioni in številne anorganske snovi ter koencimi (organske spojine).
Mehanizem aktivnosti
Po svoji kemični naravi spadajo encimi v skupino beljakovin. Vendar za razliko od slednjega obravnavani elementi vsebujejo aktivno mesto. Je edinstven kompleks funkcionalnih skupin aminokislinskih ostankov. Zaradi terciarne ali kvartarne strukture encima so strogo orientirani v prostoru. V aktivnisredišče je izolirana katalitična in substratna mesta. Slednje je tisto, kar določa specifičnost encimov. Substrat je snov, na katero deluje beljakovina. Prej je veljalo, da se njihova interakcija izvaja po principu "ključa od gradu". Z drugimi besedami, aktivno mesto mora jasno ustrezati substratu. Trenutno prevladuje drugačna hipoteza. Menijo, da sprva ni natančnega ujemanja, vendar se pojavi med interakcijo snovi. Drugo – katalitsko – mesto vpliva na specifičnost delovanja. Z drugimi besedami, določa naravo pospešene reakcije.
zgradba
Vsi encimi so razdeljeni na eno- in dvokomponentne. Prvi imajo strukturo, podobno strukturi preprostih beljakovin. Vsebujejo samo aminokisline. Druga skupina - beljakovine - vključuje beljakovinske in nebeljakovinske dele. Zadnji je koencim, prvi je apoencim. Slednje določa substratno specifičnost encima. To pomeni, da opravlja funkcijo substratnega mesta v aktivnem središču. Koencim torej deluje kot katalitična regija. Povezan je s specifičnostjo dejanja. Vitamini, kovine in druge spojine z nizko molekulsko maso lahko delujejo kot koencimi.
kataliza
Pojav katere koli kemične reakcije je povezan s trkom molekul medsebojno delujočih snovi. Njihovo gibanje v sistemu je določeno s prisotnostjo potencialne proste energije. Za kemično reakcijo je potrebno, da molekule prevzamejo prehodstanje. Z drugimi besedami, imeti morajo dovolj moči, da preidejo skozi energijsko pregrado. Predstavlja najmanjšo količino energije za reaktivnost vseh molekul. Vsi katalizatorji, vključno z encimi, so sposobni znižati energijsko pregrado. To prispeva k pospešenemu poteku reakcije.
Kakšna je specifičnost encimov?
Ta sposobnost se izraža v pospeševanju samo določene reakcije. Encimi lahko delujejo na isti substrat. Vendar bo vsak od njih pospešil le določeno reakcijo. Reaktivno specifičnost encima lahko izsledimo na primeru kompleksa piruvat dehidrogenaze. Vključuje beljakovine, ki vplivajo na PVK. Glavne so: piruvat dehidrogenaza, piruvat dekarboksilaza, acetiltransferaza. Sama reakcija se imenuje oksidativna dekarboksilacija PVC. Njegov izdelek je aktivna ocetna kislina.
Razvrstitev
Obstajajo naslednje vrste encimske specifičnosti:
- Stereokemična. Izraža se v sposobnosti snovi, da vpliva na enega od možnih substratnih stereoizomerov. Na primer, fumarat hidrotaza lahko deluje na fumarat. Vendar ne vpliva na cis izomer - maleinsko kislino.
- Absolutno. Specifičnost tovrstnih encimov se izraža v sposobnosti snovi, da vpliva samo na določen substrat. Na primer, saharoza reagira izključno s saharozo, arginaza z argininom itd.
- Relativno. Posebnost encimov v temprimer je izražen v sposobnosti snovi, da vpliva na skupino substratov, ki imajo vez istega tipa. Na primer, alfa-amilaza reagira z glikogenom in škrobom. Imajo vez glikozidnega tipa. Tripsin, pepsin, kimotripsin vplivajo na številne beljakovine peptidne skupine.
temperatura
Encimi imajo specifičnost pod določenimi pogoji. Za večino od njih se kot optimalna vzame temperatura + 35 … + 45 stopinj. Ko je snov postavljena v razmere z nižjimi stopnjami, se bo njena aktivnost zmanjšala. To stanje se imenuje reverzibilna inaktivacija. Ko se temperatura dvigne, se njegove sposobnosti povrnejo. Velja povedati, da bo pri postavitvi v pogoje, kjer je t višji od navedenih vrednosti, prišlo tudi do inaktivacije. Vendar pa bo v tem primeru nepovratno, saj se ne bo obnovilo, ko temperatura pade. To je posledica denaturacije molekule.
vpliv pH
Naboj molekule je odvisen od kislosti. V skladu s tem pH vpliva na aktivnost aktivnega mesta in specifičnost encima. Optimalni indeks kislosti za vsako snov je drugačen. Vendar je v večini primerov 4-7. Na primer, za alfa-amilazo sline je optimalna kislost 6,8. Medtem pa obstajajo številne izjeme. Optimalna kislost pepsina je na primer 1,5-2,0, kimotripsin in tripsin sta 8-9.
Koncentracija
Več kot je prisotnega encima, hitrejša je hitrost reakcije. Podobnolahko sklepamo tudi glede koncentracije substrata. Vendar je vsebnost nasičenosti tarče teoretično določena za vsako snov. Z njim bodo vsa aktivna središča zasedena z razpoložljivim substratom. V tem primeru bo specifičnost encima največja, ne glede na naknadno dodajanje tarč.
Zakonske snovi
Lahko jih razdelimo na zaviralce in aktivatorje. Obe kategoriji delimo na nespecifične in specifične. Zadnja vrsta aktivatorjev vključuje žolčne soli (za lipazo v trebušni slinavki), kloridne ione (za alfa-amilazo), klorovodikovo kislino (za pepsin). Nespecifični aktivatorji so magnezijevi ioni, ki vplivajo na kinaze in fosfataze, specifični inhibitorji pa so končni peptidi proencimov. Slednje so neaktivne oblike snovi. Aktivirajo se ob cepitvi terminalnih peptidov. Njihove specifične vrste ustrezajo vsakemu posameznemu proencimu. Na primer, v neaktivni obliki se tripsin proizvaja v obliki tripsinogena. Njegovo aktivno središče je zaprto s terminalnim heksapeptidom, ki je specifičen inhibitor. V procesu aktivacije se odcepi. Posledično se aktivno mesto tripsina odpre. Nespecifični inhibitorji so soli težkih kovin. Na primer, bakrov sulfat. Izzovejo denaturacijo spojin.
Inhibicija
Lahko je konkurenčen. Ta pojav se izraža v pojavu strukturne podobnosti med inhibitorjem in substratom. sovstopiti v boj za komunikacijo z aktivnim centrom. Če je vsebnost inhibitorja višja od vsebnosti substrata, nastane kompleksen encimski inhibitor. Ko se doda ciljna snov, se razmerje spremeni. Posledično bo zaviralec iztisnjen. Na primer, sukcinat deluje kot substrat za sukcinat dehidrogenazo. Inhibitorji so oksaloacetat ali malonat. Konkurenčni vplivi se štejejo za reakcijske produkte. Pogosto so podobni substratom. Na primer, za glukozo-6-fosfat je produkt glukoza. Substrat bo glukoza-6 fosfat. Nekonkurenčna inhibicija ne pomeni strukturne podobnosti med snovmi. Tako inhibitor kot substrat se lahko istočasno vežeta na encim. V tem primeru nastane nova spojina. Je zaviralec kompleksnih encimov-substratov. Med interakcijo je aktivni center blokiran. To je posledica vezave inhibitorja na katalitsko mesto AC. Primer je citokrom oksidaza. Za ta encim kisik deluje kot substrat. Soli cianovodikove kisline so zaviralci citokrom oksidaze.
Alosterična regulacija
V nekaterih primerih je poleg aktivnega centra, ki določa specifičnost encima, še ena povezava. Je alosterična komponenta. Če se nanj veže istoimenski aktivator, se učinkovitost encima poveča. Če inhibitor reagira z alosteričnim centrom, se aktivnost snovi ustrezno zmanjša. Na primer, adenilat ciklaza ingvanilat ciklaza so encimi z regulacijo alosterične vrste.
