Struktura imunoglobulinov. Razredi imunoglobulina

Kazalo:

Struktura imunoglobulinov. Razredi imunoglobulina
Struktura imunoglobulinov. Razredi imunoglobulina
Anonim

Človeški limfni sistem opravlja številne pomembne zaščitne funkcije, ki preprečujejo razvoj patogenih mikroorganizmov ali virusov v tekočih medijih, celicah in tkivih. Za humoralno imunost so odgovorni B-limfociti, ki z nadaljnjim zorenjem sintetizirajo imunoglobuline (Ig). Struktura teh snovi vam omogoča, da najdete, označite in uničite antigene, ki so vstopili v telo. Kakšne so značilnosti molekul?

plazemske celice

Vse limfne celice človeškega telesa so razdeljene v dve veliki skupini: T-limfociti in B-limfociti. Prvi so odgovorni za celično imunost, absorbirajo antigene v procesu fagocitoze. Naloga slednjega je sintetizirati specifična protitelesa - humoralna imunost.

B-limfociti se določijo v sekundarnih limfoidnih organih (begavke, vranica), nato pa tvorijo populacijo plazemskih celic, ki jim pravimo tudi plazemske celice. Nadalje migrirajo v rdeči kostni mozeg, sluznice in tkiva.

Plazmociti dosegajo velike velikosti (do 20 mikronov), obarvajo se bazofilno, torej v vijolično s pomočjo barvil. V središčuteh celic je veliko jedro z značilnimi kepami heterokromatina, ki spominjajo na napere kolesa.

Citoplazma je svetlejša od jedra. V njem je močno transportno središče, sestavljeno iz endoplazmatskega retikuluma in Golgijevega aparata. AH je precej močno razvita in tvori tako imenovano svetlobno dvorišče celice.

Vse te strukture so usmerjene v sintezo protiteles, ki so odgovorna za humoralno imunost. Struktura molekule imunoglobulina ima svoje značilnosti, zato je pomembno postopno in kakovostno zorenje teh struktur v procesu sinteze.

Pravzaprav se je zato razvila tako gosta mreža EPS in Golgijevega aparata. Tudi genetski aparat plazemskih celic, zaprt v jedru, je v glavnem namenjen sintezi protitelesnih beljakovin. Zrele plazemske celice so primer visoke stopnje odločnosti, zato se redko delijo.

struktura imunoglobulinov
struktura imunoglobulinov

Struktura imunoglobulinskih protiteles

Te visoko specializirane molekule so glikoproteini, ker imajo dele beljakovin in ogljikovih hidratov. Zanima nas okostje imunoglobulinov.

Molekula je sestavljena iz 4 peptidnih verig: dveh težkih (H-verigi) in dveh lahkih (L-verig). Med seboj se povezujejo z disulfidnimi vezmi in posledično lahko opazujemo obliko molekule, ki spominja na fračo.

Struktura imunoglobulinov je namenjena povezovanju z antigeni s pomočjo specifičnih Fab-fragmentov. Na prostih koncih "frače" vsako tako regijo tvorita dve spremenljivi domeni: ena iz težke inenega iz lahke verige. Stalne domene služijo kot oder (3 na vsaki težki in ena na lahkih verigah).

Mobilnost variabilnih koncev imunoglobulina je zagotovljena s prisotnostjo tečajnega območja na mestu, kjer se tvori disulfidna vez med dvema H-verigama. To močno poenostavi proces interakcije antigen-protitelo.

Tretji konec molekule, ki ni v interakciji s tujimi molekulami, ostaja neupoštevan. Imenuje se regija Fc in je odgovorna za pritrditev imunoglobulina na membrane plazemskih celic in drugih celic. Mimogrede, lahke verige so lahko dveh vrst: kapa (κ) in lambda (λ). Med seboj so povezani z disulfidnimi vezmi. Poznamo tudi pet vrst težkih verig, po katerih so razvrščene različne vrste imunoglobulinov. To so α-(alfa), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gama) Μ-(mu) verige.

Nekatera protitelesa lahko tvorijo polimerne strukture, ki jih stabilizirajo dodatni J-peptidi. Tako nastanejo dimeri, trimeri, tetrameri ali pentomeri Ig določene vrste.

Še ena dodatna S-veriga je značilna za sekretorne imunoglobuline, katerih struktura in biokemija omogočata delovanje v sluznici ust ali črevesja. Ta dodatna veriga preprečuje, da bi naravni encimi razgradili molekule protiteles.

struktura molekule imunoglobulina
struktura molekule imunoglobulina

Struktura in razredi imunoglobulinov

Različica protiteles v našem telesu vnaprej določa variabilnost funkcij humoralne imunosti. Vsak razred Igima svoje značilne lastnosti, po katerih ni težko uganiti njihove vloge v imunskem sistemu.

Zgradba in funkcije imunoglobulinov so neposredno odvisne drug od drugega. Na molekularni ravni se razlikujejo po zaporedju aminokislin težke verige, katere vrste smo že omenili. Zato obstaja 5 vrst imunoglobulinov: IgG, IgA, IgE, IgM in IgD.

struktura imunoglobulina g
struktura imunoglobulina g

Lastnosti imunoglobulina G

IgG ne tvori polimerov in se ne integrira v celične membrane. V sestavi molekul je bila razkrita prisotnost gama težke verige.

Posebnost tega razreda je dejstvo, da lahko le ta protitelesa prodrejo skozi placentno pregrado in tvorijo imunsko obrambo ploda.

IgG predstavlja 70-80 % vseh serumskih protiteles, zato se molekule zlahka odkrijejo z laboratorijskimi metodami. V krvi je povprečna vsebnost tega razreda 12 g / l in ta številka se običajno doseže pri starosti 12 let.

Struktura imunoglobulina G vam omogoča izvajanje naslednjih funkcij:

  1. razstrupljanje.
  2. Opsonizacija antigenov.
  3. Začetek citolize, posredovane s komplementom.
  4. Predstavitev antigena celicam ubijalkam.
  5. Zagotavljanje imunosti novorojenčka.
  6. struktura protitelesa imunoglobulina
    struktura protitelesa imunoglobulina

Imunoglobulin A: značilnosti in funkcije

Ta razred protiteles se pojavlja v dveh oblikah: serum in sekretor.

V krvnem serumu IgA predstavlja 10-15% vseh protiteles in njegova povprečna količinaje 2,5 g/l pri 10 letih.

Bolj nas zanima sekretorna oblika imunoglobulina A, saj je približno 60% molekul tega razreda protiteles koncentriranih v sluznicah telesa.

Strukturo imunoglobulina A odlikuje tudi variabilnost zaradi prisotnosti J-peptida, ki lahko sodeluje pri tvorbi dimerov, trimerjev ali tetramerov. Zaradi tega je en tak kompleks protiteles sposoben vezati veliko število antigenov.

Med tvorbo IgA se na molekulo veže še ena komponenta – S-protein. Njegova glavna naloga je zaščititi celoten kompleks pred uničujočim delovanjem encimov in drugih celic človeškega limfnega sistema.

Imunoglobulin A najdemo v sluznicah prebavil, genitourinarnega sistema in dihalnih poti. Molekule IgA obdajajo antigenske delce in s tem preprečujejo njihovo oprijem na stene votlih organov.

Funkcije tega razreda protiteles so naslednje:

  1. Nevtralizacija antigenov.
  2. Prva ovira vseh molekul humoralne imunosti.
  3. Opsonizirajte in označite antigene.
Strukturne funkcije imunoglobulina
Strukturne funkcije imunoglobulina

Imunoglobulin M

Predstavnike razreda IgM odlikujejo velike molekularne velikosti, saj so njihovi kompleksi pentameri. Celotno strukturo podpira J-protein, hrbtenica molekule pa so težke verige tipa nu.

Pentamerna struktura je značilna za sekretorno obliko tega imunoglobulina, vendar obstajajo tudi monomeri. Slednji so pritrjeni na membraneB-limfociti, ki celicam pomagajo pri odkrivanju patogenih elementov v telesnih tekočinah.

Le 5-10% IgM v krvnem serumu, njegova vsebnost v povprečju ne presega 1 g/l. Protitelesa tega razreda so v evolucijskem smislu najstarejša in jih sintetizirajo samo B-limfociti in njihovi predhodniki (tega plazmociti niso sposobni).

Število protiteles M se poveča pri novorojenčkih, ker. to je dejavnik intenzivnega izločanja IgG. Takšna stimulacija pozitivno vpliva na razvoj otrokove imunosti.

Struktura imunoglobulina M mu ne omogoča prečkanja placentnih pregrad, zato odkrivanje teh protiteles v fetalnih tekočinah postane signal za kršitev presnovnih mehanizmov, okužbo ali okvaro posteljice.

funkcije IgM:

  1. Nevtralizacija.
  2. Opsonizacija.
  3. Aktivacija citolize, ki je odvisna od komplementa.
  4. Formiranje imunosti novorojenčka.
  5. struktura imunoglobulinov razredi imunoglobulinov
    struktura imunoglobulinov razredi imunoglobulinov

Lastnosti imunoglobulina D

Ta vrsta protiteles je bila malo raziskana, zato njihova vloga v telesu ni popolnoma razumljena. IgD se pojavlja le v obliki monomerov; v krvnem serumu te molekule ne predstavljajo več kot 0,2 % vseh protiteles (0,03 g/l).

Glavna funkcija imunoglobulina D je sprejem znotraj membrane B-limfocitov, vendar ima le 15 % celotne populacije teh celic IgD. Protitelesa so vezana s pomočjo Fc-terminusa molekule, težke verige pa spadajo v razred delta.

Struktura in funkcijeimunoglobulin E

Ta razred predstavlja majhen delež vseh serumskih protiteles (0,00025%). IgE, znan tudi kot reagin, so zelo citofilni: monomeri teh imunoglobulinov so vezani na membrane mastocitov in bazofilov. Posledično IgE vpliva na proizvodnjo histamina, kar vodi v razvoj vnetnih reakcij.

Težke verige tipa Epsilon so prisotne v strukturi imunoglobulina E.

Zaradi majhne količine je ta protitelesa zelo težko odkriti z laboratorijskimi metodami v krvnem serumu. Povišan IgE je pomemben diagnostični znak alergijskih reakcij.

biokemija strukture imunoglobulinov
biokemija strukture imunoglobulinov

Sklepi

Struktura imunoglobulinov neposredno vpliva na njihove funkcije v telesu. Humoralna imunost igra veliko vlogo pri ohranjanju homeostaze, zato morajo vsa protitelesa delovati jasno in nemoteno.

Vsebina vseh razredov Ig je strogo opredeljena za ljudi. Vse spremembe, zabeležene v laboratoriju, so lahko vzrok za razvoj patoloških procesov. To zdravniki uporabljajo v svoji praksi.

Priporočena: